La mia ricerca si è sempre concentrata su una domanda semplice e infinita: com’è fatta la materia vivente?

 

Fin dall’inizio ho studiato la struttura delle molecole e dei macromolecolari con la diffrazione ai raggi X. Negli anni Settanta ho lavorato su piccole molecole, ma è a Oxford, tra il 1979 e il 1980, che ho partecipato alla risoluzione della struttura cristallina della Glicogeno Fosforilasi b.

 

Rientrato a Padova, ho rivolto la mia attenzione alle proteine che legano e trasportano molecole idrofobiche, come i retinoidi e gli acidi grassi. Successivamente ho lavorato sulle protein-chinasi, in particolare la CK2, e sui suoi complessi con diversi inibitori.

 

Negli anni Duemila ho iniziato a occuparmi di proteine batteriche, con un’attenzione specifica a quelle di Helicobacter pylori.

Il mio gruppo ha risolto più di quindici strutture proteiche legate alla sopravvivenza e alla patogenicità del batterio, comprese quelle codificate dai geni dell’isola di patogenicità cag.

 

Negli ultimi anni ho adottato la cryo-EM, risolvendo strutture quasi atomiche di complessi macromolecolari come il complesso tossina-antigene del tetano, il fotosistema II, la serin proteasi HtrA e il virus X della patata.

 

Oltre alla ricerca sperimentale, ho sempre coltivato l’interesse per gli aspetti teorici della cristallografia. Ho pubblicato articoli sui metodi per risolvere il problema di fase attraverso le trasformate di Hilbert.

 

In ambito strutturale, ho proposto l’idea di tensegrità come modello unificante per comprendere il folding delle proteine globulari.